Ферменттар

Википедия — ирекле энциклопедия мәғлүмәте
Перейти к навигации Перейти к поиску
Нуклеозидфосфорилаз ферменты моделе

Ферме́нттар, йәки энзи́мдар[1] (от лат. fermentum, грек. ζύμη, ἔνζυμον — әсетке) — тере системаларҙа химик реакцияларҙы тиҙләтеүсе (катализлаусы) аҡһым, РНК (рибозим) молекулалары йәки уларҙың комплекстары. Ферменттар менән катализланыусы реакция реагенттарын субстрат тип, ә барлыҡҡа килгән матдәләрҙе продукт тип атайар.

Ферменттың әүҙемлеге активаторҙар һәм ингибиторҙар менән көйләнә ала (активаторҙар — тиҙләтә, ингибиторҙар — әкренәйтә).

Аҡһым ферменттары рибосомаларҙа синтезлана, ә рибосомаль РНК-ың синтезы күҙәнәк ядроһында, бәләкәй ядролар ярҙамында башҡарыла.

«Фермент» һәм «энзим» терминдары күптән синоним булараҡ ҡулланыла (беренсеһе урыҫ һәм немец әҙәбиәтендә, икенсеһе — инглиз һәм франк телле әҙәбиәттә).

Ферменттар тураһында фән, ферментология тип түгел (латин һәм грек телдәрендәге һүҙ тамырын бутамау өсөн), энзимология тип атала,

Өйрәнеү тарихы[үҙгәртергә | вики-тексты үҙгәртергә]

Аш һеңдереү процесын көйләүсе ферменттар
Фермент төшөнсәһе XVII быуатта химик ван Гельмонт тарафынан аш һеңдереүгә арналған әңгәмәлә тәҡдим ителгән.

XVIII быуат аҙағы — XIX быуат башында уҡ ит ашҡаҙан һутында үҙләштерелә, ә крахмал төкөрөктә шәкәргә әйләнгәне билдәлә була. Тик был күренештең механизмы билдәле булмай[2]

XIX быуатта Луи Пастер, сүпрәлә углеводтарҙың этил спиртына әүрелеүен өйрәнеп, әсеү процессы ниндәйҙер йәшәү көсө (ферменттар) ярҙамында башҡарыла тигән нәтижә яһай. Был йәшәү көсө сүпрәнең тере күҙәнәктәренән айырылғаһыҙ тип иҫәпләй. Был ҡараш оҙаҡ ваҡыт фәндә өҫтөнлөк ала[3]. Юстус Либихтың әсеү теорияһына ҡаршы килә. Уның теорияһы буйынса әсеү — каталик характерҙағы химик процесс (спирлы әсеү сүпрә молекулалары тибрәлеүе сәбәпле шәкәргә тапшырыла һәм шәкәр спирт һәм углекислый газға тарҡала башлай тип һанай; шулай итеп сүпрә күҙәнәктәре йәшәгән ваҡытта түгел, үлгәс әсетә тип фаразлай[3].

Спирлы эсеү тәбиғәте тураһындағы Л. Пастер һәм икенсе яҡтан механицист Марселен Бертло һәм Ю. Либих араһындағы бәхәс фәнни мөхиттә ике термин булдыра. Ғәмәлдә ферменттар тип (лат. fermentum — әсетке) «ойошҡан ферменттар»ҙы атайҙар, йәғни микроорганизмдарҙы. Был теорияға ҡаршы 1876 йылда, ашҡаҙанда (пепсин) һәм эсәклектә (трипсин, амилаза) барлыҡҡы килгән «ойошмаған ферменттар»ҙы билдәләү өсөн, В. Кюне энзим (грек. ἐν- — и ζύμη — «сүпрәлә», әсеткелә) терминын тәҡдим итә.

Л. Пастер үлеп ике йыл үткәс, 1897 йылда Эдуард Бухнер «Сүпрә күҙәнәктәрһеҙ спиртлы әсеү» тигән хеҙмәтен баҫып сығара. Был хәҙмәтендә ул күҙәнәктәре булмаған сүпрә һутында, тарҡалмаған сүпрә күҙәнәктәрендәге кеүек үк, спирлы әсеү процессы бара тип күрһәтә. 1907 йылда был хеҙмәте өсөн Нобель премияһына тәҡдим ителә. Юғары таҙалыҡтағы кристалл ферментын (уреаза) 1926 йылда Дж. Самнер алыуға ирешә. Аҙаҡҡы 10 йылда тағы бер нисә фермент алына, ферменттарҙың аҡһым булыуы иҫбатлана.

Ферменттарҙың функциялары[үҙгәртергә | вики-тексты үҙгәртергә]

Фермент үҙе катализлаусы субстратҡа йоҙаҡҡа асҡыс тура килгән кеүек эшләй (әүҙем үҙәк булып торған урыны бар)
Химик реакция тиҙлеген арттырыуҙың ике төп ысулы бар.

- Беренсе юл — температураны арттырыу, йәғни молекулаларҙың йылылыҡ хәрәкәтен тиҙләтеү, был күсеү хәленә өлгәшеү өсөн етерлек эске энергияға эйә булған молекулаларҙың пропорцияһын арттырыуға килтерә. Ғәҙәттә, температураның 10 °C күтәрелеүе химик реакцияның яҡынса 2 тапҡырға тиҙләнеүенә килтерә (ҡара: Ван'т Хофф хакимлығы).

- Химик реакцияны тиҙләтеүҙең икенсе ысулы — катализатор өҫтәү. Катализаторҙар, молекулаларға әүҙемләшеү кәртәһен түбәнерәк энергия кимәлендә үтергә мөмкинлек биргән «сиселештәр» табып, химик реакцияларҙы тиҙләтә.

Катализатор (К хәрефе менән билдәләнә ) аралыҡ стадияһында А реагенты менән үҙ-ара тәьҫир итешеп, КА ҡатмарлы берләшмәһен барлыҡҡа килтерә. Уның күсеү хәле катализланмаған реагент А реакцияһында күсеү хәле менән сағыштырғанда һиҙелерлек түбән әүҙемләшеү энергияһына тап килә.

Реактив-катализатор (КА) комплексы артабан П продуктына һәм ирекле катализаторға тарҡала. Ул А молекулаһы менән тағын берәшә һәм бөтә циклды ҡабатлай ала.

Катализаторҙар химик реакцияның әүҙемләшеү энергияһын тап шулай кәметә. Улар булғанда ваҡыт берәмегендә молекулаларҙың күберәк өлөшө реакцияға инә ала. Ферменттар, башҡа катализаторҙар кеүек үк, каталитик цикл ваҡытында субстраттары менән берләшә.

Ферменттар бөтә тере күҙәнәктәрҙә лә бар һәм бер матдәләрҙең икенсеһенә әүерелеүенә булышлыҡ итә. Ферменттар тере организмдарҙағы барлыҡ тиерлек биохимик реакцияларҙа катализатор ролен үтәй.

2013 йылға 5000-дән ашыу төрлө ферментасыҡланған. Улар бөтә тереклек процестарында ла ҡатнашып , организмдың матдәләр алмашыныуын көйләүҙә хәл иткес роль уйнайҙар.

Бөтә катализаторҙар кеүек үк, ферменттар ҙа тура һәм кире реакцияларҙы тиҙләтә, процестың әүҙемләшеү энергияһын кәметә. Химик тигеҙлек тураға ла, кире яҡҡа ла ауышмай.

Ферменттарҙың аҡһым булмаған тәбиғәтле катализаторҙар менән сағыштырғанда айырмаһы булып уларҙың юғары үҙенсәлеге (высокая специфичность) тора: ҡайһы бер субстраттарҙың аҡһымға бәйләүсе даимилығы 10−10 моль/л-ға барып етергә йәки унан да кәмерәк булыуы мөмкин. Ферменттың һәр молекулаһы секундына бер нисә меңдән алып бер нисә миллионға тиклем "операция" яһарға һәләтле.

Мәҫәлән, быҙау ашҡаҙанында лайлалы тиресәһендәге реннин ферментының бер молекулаһы 37 °C температурала 10 минут эсендә яҡынса 106 молекула һөт казеинын әсетә.

Шул уҡ ваҡытта ферменттарҙың һөҙөмтәлелеге аҡһым тәбиғәтле булмаған катализаторҙарҙың һөҙөмтәлелегенән күпкә юғарыраҡ — ферменттар реакцияны миллиондарса һәм миллиард тапҡырға тиҙләтә, аҡһымһыҙ катализаторҙар — йөҙҙәрсә һәм мең тапҡыр ғына.

Ферменттарға исем биреү тураһында килешеүҙәр[үҙгәртергә | вики-тексты үҙгәртергә]

Ғәҙәттә ферменттар катализланған реакция төрө менән атала. Субстрат исеменә -аза суффиксы өҫтәлә. Мәҫәлән, лактаза — лактозаны конверсиялауҙа ҡатнашҡан фермент).

Шулай итеп, бер үк функцияны үтәгән төрлө ферменттар бер үк исемгә эйә була йәки бер үк фермент ике йәки унан да күберәк исемгә эйә була. Бындай ферменттар башҡа үҙенсәлектәр менән айырыла, мәҫәлән, оптималь pH (һелтеле фосфотазa) йәки күҙәнәктә локалләшеү (мембрана ATP-азаһы ) буйынса .

Күп кенә ферменттарҙың үҙ субстраттарының атамаһына бәйле булмаған, тарихи тривиаль исемдәре бар, мәҫәлән, пепсин һәм трипсин исемдәре бар. Ошо һәм башҡа ҡыйынлыҡтар, шулай уҡ яңы асылған ферменттарҙың һаны арта барыуы арҡаһында системалы номенклатура булдырыу һәм ферменттарҙы классификациялау буйынса халыҡ-ара килешеү ҡабул ителә[4].

Ферменттарҙы классификациялау[үҙгәртергә | вики-тексты үҙгәртергә]

РНК-полимераза ярҙамында ДНК молекулаһынан РНК молекулаһына информацияны күсереп алыу процесы (транскрипция)
Катализланған реакция төрө буйынса ферменттарҙың иерархик классификацияһында 6 класс билдәләнә (КФ, EC — Enzyme Comission code).

Классификация халыҡ-ара биохимия һәм молекуляр биология союзы (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) тарафынан тәҡдим ителә.

Һәр класта субкласстар бар, шулай итеп ферментты дүрт һандан торған йыйынтыҡ һүрәтләй. Мәҫәлән, пепсин EC 3.4.23.1 атамаһына эйә. Беренсе һан яҡынса фермент менән катализланған реакция механизмын тасуирлай:

КФ 1: Электрон транспортын катализлаусы оксидоредуктаза, йәғни окисланыу йәки тергеҙеү. Миҫал: каталаза, спиртлы дегидрогеназа.

КФ 2: Химик төркөмдәрҙе бер субстрат молекулаһынан икенсеһенә күсеүен катализлаусы трансферазалар. Трансфераза араһында, ҡағиҙә булараҡ, АТФ молекулаһынан фосфат төркөмөн күсереүсе киназалар айырылып тора.

КФ 3: Химик бәйләнеш гидролизын катализлаусы гидролазмалар. Миҫал: эстераза, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин липаза.

КФ 4: Продукцияның береһендә икеләтә бәйләнеш булдырып, химик бәйләнештәрҙең гидролизһыҙ өҙөлөүен катализлаусы, шулай уҡ кире реакциялар барлыҡҡа килтерсе лиазалар.

КФ 5: Субстрат молекулаһында структур йәки геометрик үҙгәрештәрҙе катализлаусы һәм изомер формалар барлыҡҡа килтереүсе изомеразалар.

КФ 6: АТФ гидролизына бәйле конденсация реакциялары иҫәбенә субстраттар араһында C-C, C—S, C-O һәм C-N химик бәйләнештәре барлыҡҡа килеүен катализлаусы лигазалар. Миҫал: лигаза

КФ 7: Мембраналар аша иондарҙы йәки молекулаларҙы ташыуҙы йәки уларҙың мембраналарҙа бүленешен катализлаусы транслоказалар. Фермент атамаһындағы икенсе һан субкласты сағылдыра, өсөнсө — аҫсубкласс, дүртенсеһе — аҫсубкласстағы ферменттарҙың тәртип номеры.

Катализатор булараҡ, бөтә ферменттар ҙа тура һәм кире реакцияларҙы тиҙләтә. Шуға күрә, мәҫәлән, лиазалар кире реакцияны — икеләтә бәйләнеш буйынса берләшеү реакцияһын да катализлау мөмкинлегенә эйә.

Иҫкәрмәләр[үҙгәртергә | вики-тексты үҙгәртергә]

Әҙәбиәт[үҙгәртергә | вики-тексты үҙгәртергә]

  • Тарханов И. Р. Ферменты, в физиологии // Брокгауз һәм Ефрондың энциклопедик һүҙлеге: 86 томда (82 т. һәм 4 өҫтәмә том). — СПб., 1890—1907. (рус.)
  • Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431—439.
  • Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.
  • Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959.
  • Urushadze Z. About a Real Conceptual Framework for Enzyme Catalysis. — Bull. Georg. Natl. Acad. Sci., Vol. 173, No 2, 2006, 421—424.